Uma proteína de 40 aminoácidos sofreu desnaturação após ter sido exposta a uma alta concentração de ureia. Em seguida, a ureia foi retirada e a proteína retornou ao estado original de conformação enovelada, permitindo que as cadeias laterais de leucina e valina se agrupassem no interior dessa proteína. A explicação para esse fato é que
- A) a proteína estava em meio aquoso, e as cadeias laterais dos aminoácidos são hidrofóbicas.
- B) a retirada da ureia permitiu a recomposição das ligações peptídicas entre os aminoácidos.
- C) as cadeias laterais dos aminoácidos formaram ligações iônicas com a porção N-terminal da proteína.
- D) as ligações duplas entre os carbonos da cadeia principal dos aminoácidos promoveram o reenovelamento da proteína.
- E) as cadeias laterais desses aminoácidos formaram ligações covalentes entre si.
Resposta:
A alternativa correta é letra A) a proteína estava em meio aquoso, e as cadeias laterais dos aminoácidos são hidrofóbicas.
Gabarito: Letra A
Os aminoácidos Leucina e Valina são apolares, propriedade permite interações hidrofóbicas que influenciam na estrutura terciária de uma proteína, estando dispostos no interior de proteínas que se encontram em ambiente aquoso.
A Uréia (CH4N2O) atua como agente desnaturante, prejudicando as interações hidrofóbicas e desorganizando as estruturas secundária e terciária das proteínas (sem hidrolisar as ligações peptídicas, não alterando a estrutura primária). Com a remoção da uréia, a proteína retoma sua estrutura original, posicionando cadeias laterais hidrofóbicas no interior da estrutura e cadeias laterais hidrofílicas no exterior (meio aquoso).
Portanto, a proteína estava em meio aquoso, e as cadeias laterais dos aminoácidos são hidrofóbicas.
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