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As proteínas observadas na natureza evoluíram pela pressão seletiva para efetuar funções específicas, e suas propriedades funcionais dependem da sua estrutura tridimensional. Sobre essas biomoléculas, é correto afirmar que

Resposta:

A alternativa correta é letra C) as interações que governam o enovelamento e a estabilidade das proteínas são: interações não covalentes, forças eletrostáticas, interações de Van de Waals, pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas.

Essa questão exige conhecimentos em Bioquímica.


ENUNCIADO/COMANDO:

As proteínas observadas na natureza evoluíram pela pressão seletiva para efetuar funções específicas, e suas propriedades funcionais dependem da sua estrutura tridimensional. Sobre essas biomoléculas, é correto afirmar que


ALTERNATIVAS:

 
  •  a estrutura tridimensional das proteínas surge porque sequências de aminoácidos em cadeias polipeptídicas se enovelam a partir de uma cadeia enovelada em domínios compactos com estruturas tridimensionais específicas.

INCORRETA. A incorreção da alternativa está na construção de sua redação, que fez confusão. Na verdade, a estrutura tridimensional das proteínas surge a partir de interações covalentes e não covalentes entre a cadeia polipeptídica, tais como pontes dissulfeto, interações hidrofóbicas, forças de van der Waals, interações iônicas e pontes de hidrogênio. Por fim, a redação mistura os conceitos de estrutura terciária e quaternária, pois domínios são estruturas terciárias funcionais dentro da estrutura quaternária. (Ressalta-se que, embora um domínio possa adotar uma estrutura tridimensional, nem todas as regiões de uma proteína que apresentam uma estrutura tridimensional são necessariamente um domínio).

 
  •  as cadeias polipeptídicas das proteínas são normalmente compostas por 20 aminoácidos diferentes que são ligados não covalentemente durante o processo de síntese pela formação de uma ligação peptídica.

INCORRETA. Primeiramente, nem todas as proteínas contêm os 20 aminoácidos.  Além disso, durante a síntese da proteína, os aminoácidos são ligados covalentemente por meio de ligações peptídicas.

 
  •  as interações que governam o enovelamento e a estabilidade das proteínas são: interações não covalentes, forças eletrostáticas, interações de Van de Waals, pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas.

CORRETA. Não há incorreções na alternativa.

 
  •  os 20 aminoácidos que compõem proteínas possuem em comum somente o Carbono alfa e o grupamento amino (NH2).

INCORRETA. Além do carbono alfa e do grupo amino (NH2), esses aminoácidos têm em comum o grupo carboxila (COOH) em suas estruturas.


FONTES:

NELSON, David L.; COX, Michael M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 7 ed. Artmed, 2018.

 

REECE, Jane B. et al. Biologia de Campbell. 10 ed. Porto Alegre: Artmed, 2015.

 

SADAVA, David et al. Vida: a ciência da biologia. Vol. I: Célula e Hereditariedade. 8 ed. Porto Alegre: Artmed, 2009.

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