Ao analisar ao microscópio células nervosas doentes em amostras de tecido cerebral de um paciente que morreu vítima de Alzheimer, um patologista pode identificar grânulos anormais de material. Eles são formados por proteínas ausentes em células sadias. De onde viriam, e por que existem tantos deles? E mais importante: qual a relação entre essas proteínas e a doença devastadora e incurável? Durante a busca por respostas, ocorreu uma descoberta surpreendente: as proteínas que se acumulam nos neurônios de pacientes com Alzheimer e outras doenças neurodegenerativas têm comportamento muito parecido com o de príons. (WALKER; JUCKER, 2013, p. 45).Sobre a natureza dos príons e sua relação com doenças neurodegenerativas, pode-se afirmar: A estrutura primária das proteínas alteradas revelam mutações em diferentes pontos da cadeia nucleotídica codificante.
que morreu vítima de Alzheimer, um patologista pode identificar grânulos anormais de material.
Eles são formados por proteínas ausentes em células sadias. De onde viriam, e por que existem
tantos deles? E mais importante: qual a relação entre essas proteínas e a doença devastadora e
incurável? Durante a busca por respostas, ocorreu uma descoberta surpreendente: as proteínas que
se acumulam nos neurônios de pacientes com Alzheimer e outras doenças neurodegenerativas têm
comportamento muito parecido com o de príons. (WALKER; JUCKER, 2013, p. 45).
nucleotídica codificante.
- C) CERTO
- E) ERRADO
Resposta:
A alternativa correta é E)
A afirmação de que "a estrutura primária das proteínas alteradas revelam mutações em diferentes pontos da cadeia nucleotídica codificante" está incorreta no contexto dos príons e doenças neurodegenerativas como o Alzheimer. Os príons não são causados por mutações na sequência nucleotídica, mas sim por alterações na conformação tridimensional da proteína prion normal (PrPC), que se transforma em uma isoforma patogênica (PrPSc). Essa mudança estrutural ocorre sem modificação na sequência de aminoácidos, caracterizando um mecanismo de doença puramente baseado em dobramento proteico anômalo.
A similaridade entre as proteínas envolvidas no Alzheimer e os príons clássicos reside justamente nesse fenômeno de propagação de conformações proteicas mal dobradas. No caso da doença de Alzheimer, proteínas como beta-amiloide e tau sofrem alterações em sua estrutura terciária e quaternária, adquirindo capacidade de agregar-se e induzir o mesmo processo em proteínas normais - um mecanismo idêntico ao dos príons infecciosos, embora sem o componente de transmissibilidade entre indivíduos.
Portanto, o erro fundamental da afirmação está em associar as alterações proteicas a mutações genéticas, quando na realidade o processo ocorre por meio de modificações pós-traducionais na conformação proteica. Essa distinção é crucial para compreender a natureza das doenças por príons e condições neurodegenerativas relacionadas, onde a patologia emerge da estrutura tridimensional alterada, não de variações na sequência primária da proteína.
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