O gráfico acima mostra a velocidade de reação de uma enzima em concentração constante, função da concentração do substrato.
Esse comportamento é explicado pelos fatos abaixo, EXCETO um. Assinale-o.
- A) Altas concentrações do substrato ocupam todos os sítios ativos da enzima, o que limita a sua velocidade.
- B) O aumento da concentração do substrato torna a solução hipertônica e, portanto, incompatível com a atividade enzimática.
- C) Os substratos contêm também inibidores da enzima e, desse modo, altas concentrações destes sempre inibem a reação.
- D) A enzima gradualmente perde a sua atividade devido à degradação parcial da proteína.
- E) A enzima gradualmente assume uma conformação cada vez mais ativa, aumentando a interação enzimasubstrato.
Resposta:
A alternativa correta é letra E) A enzima gradualmente assume uma conformação cada vez mais ativa, aumentando a interação enzimasubstrato.
a) Altas concentrações do substrato ocupam todos os sítios ativos da enzima, o que limita a sua velocidade.
CORRETA: A medida que a concentração do substrato aumenta, mais sítios ativos da enzima são ocupados. No entanto, há um ponto de saturação onde todos os sítios ativos estão ocupados, e mesmo que a concentração do substrato continue a aumentar, a velocidade da reação se estabiliza, alcançando o que é conhecido como a velocidade máxima (Vmax). Nesse ponto, a enzima está saturada com substrato, e não importa quanta mais concentração de substrato é adicionada, a enzima não pode aumentar sua velocidade além da Vmax.
b) O aumento da concentração do substrato torna a solução hipertônica e, portanto, incompatível com a atividade enzimática.
CORRETA: Se a concentração do substrato for excessivamente alta, isso pode afetar a atividade enzimática, especialmente se estiver relacionada a uma forma de inibição enzimática. Altas concentrações de substrato podem levar à saturação dos sítios ativos da enzima, resultando em uma inibição competitiva. A inibição pelo substrato, conhecida como inibição competitiva, ocorre quando o substrato compete com um inibidor pelo mesmo sítio ativo na enzima. Destaco que o uso do termo "solução hipertônica" não está totalmente correto nesta alternativa, mas a banca considerou correta.
c) Os substratos contêm também inibidores da enzima e, desse modo, altas concentrações destes sempre inibem a reação.
CORRETA: De fato, há possibilidade de que os substratos possam conter substâncias inibidoras da enzima, e e altas concentrações desses substratos inibidores estiverem presentes, a reação enzimática pode ser prejudicada. Algumas moléculas que agem como substratos também podem ter características que as tornam inibidoras da enzima. Se as concentrações desses substratos/inibidores aumentarem, a inibição enzimática pode ocorrer, levando a uma diminuição na velocidade da reação.
d) A enzima gradualmente perde a sua atividade devido à degradação parcial da proteína.
CORRETA: Em alguns casos, as enzimas podem sofrer modificação ou degradação ao longo do tempo, especialmente em condições desfavoráveis, como extremos de pH, temperatura elevada ou presença de agentes desestabilizadores.
e) A enzima gradualmente assume uma conformação cada vez mais ativa, aumentando a interação enzimasubstrato.
INCORRETA: A conformação ativa de uma enzima é uma característica relativamente estável, e as mudanças conformacionais significativas não são associadas ao aumento da concentração do substrato. A interação enzima-substrato é principalmente governada pela geometria complementar entre o sítio ativo da enzima e o substrato. A ideia de que a enzima gradualmente assume uma conformação mais ativa à medida que a concentração do substrato aumenta não reflete as bases tradicionais da cinética enzimática. Portanto, essa não é uma explicação correta para o comportamento do gráfico de cinética enzimática em relação à concentração do substrato apresentado.
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