Com relação às enzimas, pode-se afirmar:
I. A constante de Michaelis-Menten pode ser utilizada para avaliar a afinidade de uma enzima pelo seu substrato.
II. A ação de um inibidor do tipo competitivo pode ser avaliada graficamente por aumentar o Km, mas não ter efeito sobre a Vmax .
III. A inibição enzimática competitiva e a inibição enzimática não-competitiva não podem ser diferenciadas somente pela cinética da reação catalisada.
IV. Inibidores irreversíveis podem ser usados para mapear o centro ativo de uma enzima.
V. Vitaminas lipossolúveis são com freqüência precursoras de coenzimas ou co-fatores, os quais são fundamentais para a atividade enzimática.
Assinale a alternativa CORRETA.
- A) Somente as afirmativas II, III e V estão corretas.
- B) Somente as afirmativas I, II e V estão corretas.
- C) Somente as afirmativas I, IV e V estão corretas.
- D) Somente as afirmativas I, II e IV estão corretas.
- E) Somente as afirmativas II, IV e V estão corretas.
Resposta:
A alternativa correta é letra D) Somente as afirmativas I, II e IV estão corretas.
Explicação:I. A constante de Michaelis-Menten é um indicador da afinidade enzimática pelo substrato. Valores baixos de Km indicam alta afinidade, enquanto valores altos sugerem baixa afinidade.
II. Inibidores competitivos competem com o substrato pelo sítio ativo da enzima, aumentando o Km (constante de Michaelis-Menten) sem afetar a Vmax (velocidade máxima), pois a inibição pode ser superada com altas concentrações de substrato.
IV. Inibidores irreversíveis formam ligações covalentes com resíduos específicos no sítio ativo da enzima, o que permite mapear essas regiões críticas para a atividade enzimática.
As afirmativas III e V não estão corretas. A inibição competitiva e não-competitiva pode ser diferenciada pela cinética enzimática; a inibição não-competitiva afeta a Vmax, mas não o Km. Vitaminas lipossolúveis não são frequentemente precursoras de coenzimas ou co-fatores relacionados à atividade enzimática; isso é mais característico de vitaminas hidrossolúveis.
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