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Identifique se são verdadeiras (V) ou falsas (F) as afirmativas com relação às enzimas.

( ) Enzimas alostéricas possuem, além do sítio catalítico, sítios de ligação para ativadores e/ou inibidores.

( ) As enzimas aceleram reações por alterar o equilíbrio da reação na direção de formação do produto.

( ) O Km corresponde à concentração de substrato na qual a velocidade de reação é a metade da velocidade máxima e, portanto, define a afinidade da enzima pelo substrato.

( ) Inibidores competitivos alteram a velocidade máxima das reações.

( ) A inibição não-competitiva não pode ser atenuada pelo aumento na concentração de substrato.

Assinale a alternativa que apresenta a seqüência CORRETA, de cima para baixo.

Resposta:

(V) Enzimas alostéricas possuem, além do sítio catalítico, sítios de ligação para ativadores e/ou inibidores. Isso é verdadeiro. Enzimas alostéricas têm sítios regulatórios adicionais onde moléculas efetoras podem se ligar, alterando a atividade enzimática.

(F) As enzimas aceleram reações por alterar o equilíbrio da reação na direção de formação do produto. Isso é falso. Enzimas aceleram reações ao diminuir a energia de ativação necessária, mas não alteram o equilíbrio químico da reação.

(V) O Km corresponde à concentração de substrato na qual a velocidade de reação é a metade da velocidade máxima e, portanto, define a afinidade da enzima pelo substrato. Isso é verdadeiro. O Km é uma medida da afinidade da enzima pelo seu substrato; quanto menor o Km, maior a afinidade.

(F) Inibidores competitivos alteram a velocidade máxima das reações. Isso é falso. Inibidores competitivos competem com o substrato pelo sítio ativo da enzima, mas não afetam a velocidade máxima (Vmax); eles aumentam o Km.

(F) A inibição não-competitiva não pode ser atenuada pelo aumento na concentração de substrato. Isso é verdadeiro. Na inibição não-competitiva, o inibidor se liga a um sítio diferente do sítio ativo, e a adição de mais substrato não reverte a inibição.

A alternativa correta é letra C) V – V – V – F – F.

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