Nas figuras abaixo estão representadas as cinéticas de três enzimas, na ausência e na presença de inibidores de sua atividade. Considere que a concentração do inibidor é mantida constante.

A alternativa correta é letra A) Alostérica, não competitiva e competitiva.

Explicação:

Na inibição alostérica, um inibidor se liga a um sítio que não é o sítio ativo da enzima, causando uma mudança na conformação da enzima que reduz a afinidade pelo substrato, o que pode ser observado na figura A pela mudança na forma da curva de velocidade em relação à concentração do substrato.

A inibição não competitiva ocorre quando o inibidor se liga tanto à enzima livre quanto ao complexo enzima-substrato, não afetando a afinidade da enzima pelo substrato mas sim a velocidade máxima da reação. Isso é representado na figura B, onde a presença do inibidor diminui a velocidade máxima sem alterar a Km (concentração do substrato na qual a velocidade é metade da Vmax).

Por fim, a inibição competitiva acontece quando o inibidor compete diretamente com o substrato pelo sítio ativo da enzima. Na figura C, a presença do inibidor aumenta a Km (indicando uma menor afinidade pelo substrato na presença do inibidor), mas não altera a Vmax.