O conhecimento da forma tridimensional das moléculas proteicas em estado nativo é muito importante, pois é assim que, dentro da célula, as moléculas mostram atividade e interagem umas com as outras. Essa estrutura se mantém devido às forças de estabilização. Das alternativas a seguir, qual NÃO é considerada uma força de estabilização da estrutura de uma proteína?

As ligações peptídicas, pontes de hidrogênio e ligações dissulfeto são todas forças de estabilização importantes para a estrutura tridimensional das proteínas. A ligação peptídica é o tipo de ligação covalente que une os aminoácidos entre si em uma cadeia polipeptídica. As pontes de hidrogênio ocorrem quando um átomo de hidrogênio, já covalentemente ligado a um átomo eletronegativo, como o oxigênio ou nitrogênio, estabelece uma ligação com outro átomo eletronegativo. As ligações dissulfeto formam-se entre os grupos tiol de dois resíduos de cisteína e ajudam a estabilizar a estrutura terciária e quaternária das proteínas.

Por outro lado, a interação hidrofílica não é uma força de estabilização da estrutura proteica. Na verdade, as interações hidrofílicas ocorrem entre as moléculas de água e as cadeias laterais polares dos aminoácidos, o que pode promover a solubilidade das proteínas em ambientes aquosos, mas não contribui diretamente para a estabilização da estrutura específica de uma proteína.