Observe a figura abaixo.

A alternativa correta é letra C) As estruturas secundária e terciária, cujos níveis de organização são mais complexos, dependem de interações fracas, do tipo não covalentes, que ocorrem em maior número

Gabarito da banca: Letra "C"

Entendimento: Letra "C"

Acompanhe minha análise:

a) Estrutura secundária refere-se ao arranjo tridimensional de todos os aminoácidos da cadeia polipeptídica.

ERRADA. São as ligações de hidrogênio entre os aminoácidos que determinam a estrutura secundária de uma proteína.

A estrutura secundária de uma proteína corresponde aos padrões regulares repetidos no espaço, em diferentes regiões de uma cadeia polipeptídica. Existem dois tipos básicos de estrutura secundária, ambos determinados pelas ligações de hidrogênio entre os aminoácidos que compõem a estrutura primária: a α-hélice e a folha-β pregueada. (SADAVA et al., 2020, p. 49, grifo meu).

Referência: SADAVA, D. et al. Vida: a ciência da biologia. 11. ed. Porto Alegre: Artmed, 2020. v. 1. Constituintes químicos da vida, células e genética.

b) Estrutura terciária refere-se ao dobramento regular de regiões da cadeia polipeptídica. Os dois tipos mais comuns de estrutura terciárias são: alfa-hélice e folha beta-pregueada.

ERRADA. A alfa-hélice e a folha beta-pregueada são tipos básicos da estrutura secundária.

Em diversas proteínas, a cadeia polipeptídica curva-se em locais específicos e, então, enovela-se em diferentes orientações, for-mando a estrutura terciária da proteína [...]. Embora as α-hélices e as folhas-β pregueadas contribuam para a estrutura terciária, apenas segmentos da macromolécula apresentam esses elementos de estrutura secundária, e grandes regiões apresentam estrutura terciária característica de cada proteína. Por exemplo, as proteínas encontradas na seda elástica das aranhas [...] possuem sequências repetidas de aminoácidos que fazem as proteínas se enovelarem em solenoides. A estrutura terciária é a conformação tridimensional da macromolécula, com frequência incluindo a região interna protegida do solvente e a superfície exposta. (SADAVA et al., 2020, p. 49, grifo meu).

Referência: SADAVA, D. et al. Vida: a ciência da biologia. 11. ed. Porto Alegre: Artmed, 2020. v. 1. Constituintes químicos da vida, células e genética.

c) As estruturas secundária e terciária, cujos níveis de organização são mais complexos, dependem de interações fracas, do tipo não covalentes, que ocorrem em maior número.

CORRETA.

d) Aminoácidos que apresentam cadeias laterais apolares tendem a se agrupar nas extremidades da estrutura, como resultado de interações hidrofóbicas evitando desta forma o contato com a água.

ERRADA.

A seguir, estão descritas as formas como essas interações estão envolvidas na determinação e na manutenção da estrutura terciária:

• as pontes covalentes dissulfeto podem ser formadas entre cadeias laterais específicas de cisteína [...], mantendo a estrutura de um polipeptídeo enovelado;
• as ligações de hidrogênio entre cadeias laterais ajudam a estabilizar a estrutura enovelada de uma proteína;
• as cadeias laterais hidrofóbicas agregam-se no interior das proteínas, protegidas da água, enovelando a proteína nesse processo. As interações entre as cadeias laterais hidrofóbicas próximas são estabilizadas por forças de van der Waals;
• atrações iônicas podem ser formadas entre cadeias laterais com carga positiva e negativa, formando pontes salinas entre aminoácidos. Pontes salinas podem estar presentes próximas à superfície dos polipeptídeos, ou no interior da proteína, protegidas da água. Essas interações formam-se entre aminoácidos de carga positiva e negativa, por exemplo, ácido glutâmico (com grupo R de carga negativa) e arginina (com carga positiva) [...].  (SADAVA et al., 2020, p. 49-50, grifo meu).

Referência: SADAVA, D. et al. Vida: a ciência da biologia. 11. ed. Porto Alegre: Artmed, 2020. v. 1. Constituintes químicos da vida, células e genética.

e) A desnaturação das proteínas corresponde à perda de conformação espacial das proteínas, além da alteração da sequência dos aminoácidos.

ERRADA. Não há alteração na sequência de aminoácidos, mas sim na conformação espacial.