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Questões Sobre Biomoléculas e Bioquímica - Biologia - concurso

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181) A especificidade da função catalítica de uma enzima é assegurada pela

  • A) estrutura orgânica.
  • B) natureza proteica.
  • C) atividade sob temperatura adequada.
  • D) atividade estimuladora de reações químicas.

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A alternativa correta é letra B) natureza proteica.

Gabarito da banca: Letra "B"

Entendimento: Letra "B"


Acompanhe minha análise:

 

a)  estrutura orgânica.

ERRADA. A enzimas são estruturas orgânicas, porque são formadas por proteínas, que são moléculas orgânicas. Entretanto, a referência à função catalítica é específica da conformação proteica.


b)  natureza proteica.

CORRETA. As enzimas são proteínas ou glicoproteínas. Anote aí (p. v, grifo meu):

As enzimas (E) são proteínas ou glicoproteínas que contêm um ou mais locais denominados sítios ativos, aos quais se une o substrato (S), ou seja, a substância sobre a qual a enzima atua. O substrato é modificado quimicamente e convertido a um ou mais produtos (P).

Referência: DE ROBERTIS, E. M. F.; HIB, J. Biologia Celular e Molecular. 16. ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2017.


c)  atividade sob temperatura adequada.

ERRADA. As enzimas funcionam bem em uma faixa de temperatura, mas a temperatura é uma condição externa, não é um componente das enzimas.


d)  atividade estimuladora de reações químicas.

ERRADA. Essa é uma descrição da função das enzimas, não diz respeito à composição das enzimas.

182) Enzimas são proteínas muito importantes nos processos metabólicos, e na industrialização dos alimentos. Para uma perfeita atividade das enzimas, NÃO deverá ocorrer a seguinte condição:

  • A) uso de tampões para manutenção do pH em torno do ótimo de cada enzima.
  • B) presença de uma quantidade excessiva do substrato específico da enzima.
  • C) manutenção do equilíbrio osmótico do meio reacional.
  • D) ausência de inibidores.
  • E) variações bruscas da temperatura em relação à temperatura ótima da enzima.

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A alternativa correta é letra E) Variações bruscas da temperatura em relação à temperatura ótima da enzima. Enzimas são catalisadores biológicos que aceleram reações químicas e cada uma possui uma temperatura ótima na qual sua atividade catalítica é máxima. Fora dessa faixa de temperatura, a estrutura tridimensional da enzima pode ser alterada, o que leva à desnaturação da proteína. A desnaturação é um processo irreversível que resulta na perda da atividade enzimática, pois o sítio ativo da enzima, onde ocorre a ligação com o substrato, é deformado. Portanto, para garantir a atividade enzimática eficiente, é crucial evitar variações bruscas de temperatura que se afastem da temperatura ótima.

183) Complete as lacunas e assinale a alternativa que apresenta a sequência correta.

  • A) diminuição - máximo - aumenta
  • B) diminuição - mínimo - diminui
  • C) aumento - máximo - aumenta
  • D) aumento - mínimo - diminui

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A alternativa correta é letra C) aumento - máximo - aumenta

Gabarito: Letra C.

c)  aumento - máximo - aumenta.

 

As enzimas são moléculas proteicas que catalisam uma reação química, ou seja, aumentam a velocidade com que essa reação ocorre. As enzimas estão envolvidas em praticamente todas as reações metabólicas que ocorrem no organismo, podendo atuar no espaço intra ou extracelular. Sobre a saturação cinética, essa acontece quando todas as enzimas presentes na solução já estão acopladas com o substrato, portanto, mesmo adicionando mais substrato a velocidade de reação não vai aumentar, uma vez que não existe enzima livre presente na solução. Assim, conforme adicionamos mais substrato em uma reação, a taxa de reação enzimática irá aumentar até atingir o ponto de saturação cinética, quando a taxa de reação estabiliza-se em seu valor máximo. A primeira imagem abaixo representa de forma esquemática como ocorre a saturação cinética na presença de alta concentração de substrato, já na segunda imagem podemos observar o resultado de um experimento de cinética enzimática que mostra a curva de saturação.

 

 

Fonte das imagens:

- https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/8/82/Saturacao_de_uma_enzima.jpg. Acesso em 08/11/21.

- https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/9/99/Michaelis-Menten_saturation_curve_of_an_enzyme_reaction.svg/1200px-Michaelis-Menten_saturation_curve_of_an_enzyme_reaction.svg.png. Acesso em 08/11/21.

184) Existem dois tipos principais de inibidores da atividade de uma enzima: os competitivos e os não competitivos. Os primeiros são aqueles que concorrem com o substrato pelo centro ativo da enzima.

  • A) II e IV
  • B) II e III
  • C) III e II
  • D) IV e III

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A alternativa correta é letra B) II e III

Gabarito: Alternativa B

Justificativa: Os inibidores competitivos constituem de moléculas que se parecem com a molécula original, competindo pelo mesmo sitio ativo e competindo com ele. Nesse mecanismo, o substrato original é impedido de se encaixar corretamente, reduzindo a eficiência da enzima.

 

Em altas concentrações do substrato, é possível que essa ligação do inibidor competitivo seja realizada, uma vez que o inibidor está em menor concentração do que o substrato. Todavia, essa ligação ocorrerá de forma mais lenta, mas ainda possível chegar a velocidade máxima de reação. Esse processo está representado pela curva II.

 

Os inibidores não competitivos, por sua vez, ligam-se em um sítio diferente da enzima, alterando seu formato e inativando-a, impedindo que ligação enzima-substrato seja realizada.  Nesse caso, a curva de velocidade não poderá alcançar a velocidade máxima de reação, mesmo que a concentração de substrato esteja elevada. Esse processo está representado pela curva III.

 

Por fim, a curva IV não sinaliza uma reação enzimática, uma vez que a velocidade da reação depende da concentração de substrato na amostra. Sendo assim, sem substrato não há reação e, consequentemente, velocidade de reação.

 

Portanto, as curvas que representam um inibidor competitivo e um não competitivo, respectivamente, estão representadas pelas curvas II e III (Alternativa B).

185) As enzimas atuam nas diversas reações do metabolismo celular. Sobre esses catalisadores fantásticos, é correto afirmar-se que

  • A) são extremamente eficientes, capazes de atuar em qualquer substrato, pois são moléculas pouco específicas.
  • B) após participarem das reações, não podem ser reutilizadas, pois fazem parte do produto final obtido.
  • C) o poder catalítico de uma enzima relaciona a velocidade das reações com a energia desprendida para que elas aconteçam.
  • D) são eficientes, pois sempre aumentam a energia das reações biológicas.

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A alternativa correta é letra C) o poder catalítico de uma enzima relaciona a velocidade das reações com a energia desprendida para que elas aconteçam.

Enzimas são proteínas especializadas que atuam como catalisadores em reações bioquímicas. Elas aceleram as reações ao diminuir a energia de ativação necessária para que a reação ocorra, o que é fundamental para processos metabólicos eficientes nas células vivas. A especificidade das enzimas para seus substratos é o que permite que reações específicas ocorram no local e momento adequados, sem afetar outras vias metabólicas. Diferentemente do que é sugerido nas alternativas A e D, as enzimas não atuam em qualquer substrato e não aumentam a energia das reações; elas apenas facilitam o processo. A alternativa B também está incorreta, pois as enzimas não se tornam parte dos produtos finais e podem ser reutilizadas em múltiplas reações.

186) Sobre a enzima, pode-se afirmar que:

  • A) A enzima é um lipídio que tem a função de fornecer energia para reações celulares.
  • B) Quando aquecida a 90 °C, durante três horas se desnatura e é inativada.
  • C) As enzimas são insensíveis às mudanças de temperatura.
  • D) As enzimas são carboidratos que têm a função de regular o nível de açúcar no sangue dos animais superiores.

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A alternativa correta é letra B) Quando aquecida a 90 °C, durante três horas, a enzima se desnatura e é inativada.

Enzimas são proteínas que catalisam reações químicas, diminuindo a energia de ativação necessária para que essas reações ocorram. Não são lipídios nem carboidratos, portanto as alternativas A e D estão incorretas. Além disso, enzimas são sensíveis às mudanças de temperatura e pH, o que torna a alternativa C incorreta. A desnaturação é um processo no qual a estrutura tridimensional da enzima é alterada, perdendo sua atividade catalítica. Isso pode ocorrer em temperaturas elevadas, como 90 °C.

187)   Texto associado

  • A) I, II, III e VII.

  • B) II, III, V e VI.

  • C) I, II, III, IV e V.

  • D) I, V e VI.

  • E) I, III, V e VII.

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Resposta: ESTA QUESTÃO FOI ANULADA, NÃO POSSUI ALTERNATIVA CORRETA.

Explicação:

As afirmativas I, II, III e VII estão corretas:

  • I: A ligação do substrato ao sítio ativo das enzimas ocorre através de uma geometria específica, o que é fundamental para a catálise.
  • II: Enzimas que operam pelo mecanismo ácido-base utilizam seus grupos funcionais para transferir prótons, facilitando a reação.
  • III: Enzimas que operam pelo mecanismo covalente formam intermediários com o substrato, aumentando a reatividade da reação.
  • VII: As enzimas são altamente seletivas, e essa seletividade é alcançada através de interações fracas e específicas no sítio ativo.

As afirmativas IV, V e VI contêm erros:

  • IV: As enzimas podem regular a entrada de moléculas de água no sítio ativo, o que é importante para algumas reações catalíticas.
  • V: O conceito de ajuste induzido está correto, mas a afirmativa sugere que é o único mecanismo, o que não é verdade. O modelo de chave-fechadura também é um mecanismo válido.
  • VI: Embora o modelo de chave-fechadura seja uma maneira de explicar a especificidade enzimática, ele é simplista e não explica completamente o poder catalítico das enzimas.

Portanto, nenhuma das alternativas apresenta uma combinação correta das afirmativas, levando à anulação da questão.

188) A figura representa os resultados experimentais de uma certa enzima extraída do fígado de rato. A enzima de interesse tem um comportamento michaeliano clássico.

  • A) a seta representada pela letra B indica o sentido de crescimento da concentração do inibidor da enzima.
  • B) representa o comportamento cinético de uma enzima, que é inibida competitivamente pelo seu inibidor.
  • C) o ponto representado pela letra A indica a região do gráfico onde é possível calcular o valor de KM.
  • D) denomina-se gráfico duplo-recíproco ou de Lineweaver–Burk.
  • E) mostra uma curva da reação enzimática sem inibidor e duas outras curvas da reação com inibidor.

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Resposta:

A alternativa correta é letra C) o ponto representado pela letra A indica a região do gráfico onde é possível calcular o valor de KM.

Explicação:

O gráfico duplo-recíproco, ou de Lineweaver-Burk, é uma forma de representar a cinética enzimática que permite uma análise mais direta das constantes de Michaelis-Menten. No gráfico, a inversa da velocidade inicial (1/V0) é plotada em função da inversa da concentração do substrato (1/[S]). O ponto onde a linha intercepta o eixo das ordenadas (1/V0) corresponde à inversa da Vmax, e o ponto onde a linha intercepta o eixo das abscissas (1/[S]) corresponde ao negativo da inversa de KM. Portanto, o ponto A não indica diretamente o valor de KM, mas sim uma forma de calculá-lo através da extrapolação da linha até o eixo das abscissas.

189) As enzimas são moléculas essenciais ao correto funcionamento celular. Em relação às enzimas, marque V para as afirmativas verdadeiras e F para as falsas.

  • A) V, V, F

  • B) F, V, V

  • C) F, F, V

  • D) F, V, F

  • E) V, F, F

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Resposta:

A alternativa correta é letra C) F, F, V.

Explicação:

(F) As enzimas designadas constitutivas são produzidas constantemente pelas células, independentemente das condições do ambiente, e não em pequenas quantidades que aumentam com a indução.

(F) As enzimas denominadas indutíveis são produzidas em resposta a um substrato específico ou condições ambientais que induzem a sua síntese, e não de forma independente do ambiente de crescimento.

(V) A modificação covalente reversível, como a fosforilação, pode alterar a atividade das enzimas. A adição de grupos fosfato pode provocar mudanças conformacionais que afetam a atividade enzimática.

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190) “A maioria das enzimas são proteínas que apresentam atividade catalítica. A região da estrutura terciária de uma enzima, responsável pela atividade catalítica, denomina-se sítio ativo ou sítio catalítico. De forma geral, o sítio catalítico ocupa cerca de 10 a 20% do volume total da enzima e é nesta região que o substrato se liga para ser transformado em produto. Para o substrato se ligar ao sítio ativo é necessário força entre as duas moléculas que ajude a estabilizar e ajustar o complexo formado entre a enzima e o substrato.” Diante do exposto, marque V para as afirmativas verdadeiras e F para as falsas.

  • A) V, V, V, F

  • B) F, V, F, V

  • C) V, F, V, V

  • D) F, V, V, F

  • E) V, V, V, V

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A alternativa correta é letra E) V, V, V, V.

As afirmativas são verdadeiras (V) pelas seguintes razões:

  • V: O substrato pode se ligar às enzimas por meio de interações eletrostáticas. Essas interações ocorrem entre grupos funcionais ionizáveis do substrato e do sítio ativo da enzima, com cargas opostas que se atraem em solução aquosa. A energia dessas interações está na faixa de 25 a 50 kJ/mol e diminui com o aumento da distância entre as cargas.
  • V: O substrato pode se ligar às enzimas através de ligações de hidrogênio. Essas ligações são formadas entre pares de elétrons não ligantes de átomos de nitrogênio ou oxigênio de um aminoácido e átomos de hidrogênio ácidos de outro aminoácido. A força e a energia dessas ligações variam dependendo da polaridade e das cargas dos aminoácidos envolvidos, estando na faixa de 2 a 25 kJ/mol.
  • V: O substrato pode se ligar às enzimas por meio de interações de Van der Waals. Essas interações ocorrem entre dipolos momentâneos criados pelo movimento dos elétrons nas nuvens eletrônicas dos aminoácidos do substrato e da enzima. Embora cada interação individual de Van der Waals tenha baixa energia (5 a 8 kJ/mol), a soma total dessas interações é significativa nas interações enzima-substrato.
  • V: O substrato pode se ligar às enzimas por meio de interações hidrofóbicas. Se o substrato contém grupos hidrofóbicos, como anéis aromáticos, eles podem interagir favoravelmente com regiões hidrofóbicas do sítio ativo da enzima, promovendo a agregação de moléculas orgânicas apolares em soluções aquosas.
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