Questões Sobre Biomoléculas e Bioquímica - Biologia - concurso
201) Os organismos vivos interagem com o meio ambiente visando manter um ambiente interno que favoreça a sobrevivência, o crescimento e a reprodução. O oxigênio molecular (O2) obtido da atmosfera é vital para organismos aeróbios. Entretanto, espécies reativas formadas intracelularmente a partir do oxigênio ameaçam a integridade celular por meio da oxidação de biomoléculas, e podem comprometer processos biológicos importantes. Marque, entre as opções abaixo, a que apresenta exemplo de enzima antioxidativa que pode minimizar danos causados ao organismo pelas espécies reativas de oxigênio.
- A) colesterol
- B) catalase
- C) riboflavina
- D) caroteno
A alternativa correta é letra B) catalase
a) colesterol
INCORRETA: O colesterol não é uma enzima antioxidativa. Ele é uma substância lipídica encontrada nas membranas celulares e desempenha várias funções no organismo, incluindo a produção de hormônios esteroides e a formação de bile.
b) catalase
CORRETA: A catalase é uma enzima antioxidativa responsável por catalisar a decomposição do peróxido de hidrogênio (H2O2), uma espécie reativa de oxigênio, formando então, água (H2O) e oxigênio (O2, pois o peróxido de hidrogênio é uma molécula instável que pode causar danos oxidativos às células se não for quebrada.
c) riboflavina
INCORRETA: A riboflavina, também conhecida como vitamina B2, é uma vitamina solúvel em água que desempenha um papel importante no metabolismo energético celular. Ela está envolvida na produção de coenzimas, como o flavin adenina dinucleotídeo (FAD) e o flavin mononucleotídeo (FMN), que participam de reações de oxirredução. Embora a riboflavina seja essencial para o funcionamento adequado das enzimas antioxidativas, ela própria não é uma enzima antioxidativa.
d) caroteno
INCORRETA: Os carotenoides, incluindo o beta-caroteno, são pigmentos antioxidantes encontrados em plantas e em alguns microrganismos. Eles têm a capacidade de neutralizar os radicais livres, agindo como antioxidantes. No entanto, eles não são enzimas, mas sim compostos antioxidantes que podem ser obtidos através da dieta e que auxiliam na proteção contra o estresse oxidativo.
Referência: NELSON, David L.; COX, Michael M.. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6ed. Porto Alegre: Artmed, 2014.
202) Atente para as informações abaixo.
- A) proteína de defesa.
- B) carboidrato.
- C) lipídeo.
- D) enzima.
A alternativa correta é letra D) enzima.
Espécies Reativas de Oxigênio (ROS) são moléculas altamente reativas que podem causar danos oxidativos às células, e isso está relacionado ao processo de envelhecimento celular. Enzimas como a catalase desempenham um papel na diminuição destes danos oxidativos quebrando e oxidando estas moléculas reativas.
A catalase é uma enzima fundamental no sistema de defesa antioxidante das células vegetais, convertendo peróxido de hidrogênio em água e oxigênio, reduzindo assim os danos oxidativos.
III. Trabalho científico aponta que catalase em Vigna unguiculata (feijão de corda) tem sua atividade e expressão em nível de RNAm e está envolvida com o processo de envelhecimento, apontando que a calatalase exerce papel protetor contra danos oxidativos (Aragão, 2007).
Alguns estudos já investigaram a atividade e a expressão da enzima catalase em espécies vegetais e sua relação com o processo de envelhecimento. Eles evidenciam que a catalase desempenha um papel protetor contra danos oxidativos, elucidando ainda mais seu papel como uma enzima antioxidante importante nas plantas.
Todas as afirmativas apresentam em comum a citação da molécula catalase, que refere-se a uma enzima primordial na mitigação dos efeitos oxidativos em plantas.
Portanto, a biomolécula referida nas informações é uma ENZIMA. A alternativa CORRETA é a letra d) enzima.
203) A figura a seguir ilustra a energia de ativação de uma reação exergônica.
- A) a reação I mostra a ação de uma enzima diminuindo a quantidade de energia necessária para ativar os reagentes.
- B) a reação II demonstra a ação de uma enzima aumentando a quantidade de energia necessária para ativar os reagentes.
- C) a enzima atua catalisando as reações, tanto na reação I quanto na reação II.
- D) a quantidade de energia utilizada na reação I é maior do que a da reação II devido à presença de enzimas catalisadoras.
A alternativa correta é letra A) a reação I mostra a ação de uma enzima diminuindo a quantidade de energia necessária para ativar os reagentes.
Enzimas são catalisadores biológicos que aceleram reações químicas sem serem consumidos no processo. Elas funcionam ao diminuir a energia de ativação necessária para que uma reação ocorra. A energia de ativação é a energia mínima necessária para que os reagentes se transformem em produtos em uma reação química.
Na reação I, a presença da enzima reduz a energia de ativação comparada à reação II, onde a enzima não está presente. Isso permite que a reação ocorra mais rapidamente e com menos energia, o que é característico do modo como as enzimas facilitam as reações biológicas.
204) Acerca dos diferentes métodos para avaliação da atividade enzimática e de algumas unidades de medida neles empregadas, julgue o item que se seguem.
- A) Certo
- B) Errado
A alternativa correta é letra B) Errado.
Na espectrofluorimetria, o comprimento de onda de excitação e o comprimento de onda de emissão são, geralmente, diferentes. A excitação ocorre em um comprimento de onda onde o fluoróforo absorve a luz, e a emissão é medida em um comprimento de onda onde o fluoróforo emite luz. Isso se deve ao fenômeno da Stokes shift, onde há uma diferença entre as energias de excitação e emissão, resultando em comprimentos de onda diferentes.
205) No esquema abaixo, está representada uma via metabólica; o produto de cada reação química, catalisada por uma enzima específica, é o substrato para a reação seguinte.
- A) A, ocorrem falta do substrato 1 e acúmulo do substrato 2.
- B) C, não há síntese dos substratos 2 e 3.
- C) A, não há síntese do produto final.
- D) A, o fornecimento do substrato 2 não pode restabelecer a síntese do produto final.
- E) B, o fornecimento do substrato 2 pode restabelecer a síntese do produto final.
A alternativa correta é letra C) A, não há síntese do produto final.
Gabarito Letra C
Vamos analisar este esquema e avaliar as alternativas, levando em consideração que o produto de cada reação química é o substrato para a reação seguinte:
Num indivíduo que possua alelos mutantes que levem à perda de função do gene
a) A, ocorrem falta do substrato 1 e acúmulo do substrato 2.
ERRADA
O substrato 1 não irá faltar pois o substrato 1 foi obtido antes da ação da enzima A. No entanto, o substrato 2 irá faltar, pois só é obtido através da ação da enzima A, a qual depende da funçaõ do gene A.
b) C, não há síntese dos substratos 2 e 3.
ERRADA
Caso ocorra perda da função do gene C, não haverá síntese do produto final, mas os substratos 2 e 3 serão obtidos normalmente, visto que o estes não dependem da enzima C e sim das enzimas A e B.
c) A, não há síntese do produto final.
CORRETA
Caso ocorra perda da função do gene A, não ocorrerá produção dos substratos 3, 4 e nem do produto final.
d) A, o fornecimento do substrato 2 não pode restabelecer a síntese do produto final.
ERRADA
Caso ocorra perda da função do gene A, como dito na letra C, não haverá síntese do substrato 2.
e) B, o fornecimento do substrato 2 pode restabelecer a síntese do produto final.
ERRADA
A perda da função do gene B, impossibilita a formação do substrato 3, essencial para síntese do produto final.
206) As enzimas são proteínas importantes que agem como catalisadores das reações químicas celulares. Sua função nas células é influenciada pela temperatura e pelo pH. Quanto mais próxima da temperatura e do pH ideal para cada uma delas, mas rápida e eficiente é a reação. Através do gráfico abaixo, podemos concluir que a temperatura ideal para a ação dessa enzima é:
- A) 10ºC.
- B) 20ºC.
- C) 30ºC.
- D) 40ºC.
- E) 50ºC.
A alternativa correta é letra C) 30ºC.
Explicação:Enzimas são catalisadores biológicos que aceleram as reações químicas no corpo sem serem consumidas no processo. A atividade enzimática é altamente dependente da temperatura e do pH. Cada enzima tem uma temperatura ótima na qual sua atividade é máxima. Acima ou abaixo dessa temperatura, a atividade diminui. Isso ocorre porque temperaturas muito altas podem levar à desnaturação da enzima, alterando sua estrutura tridimensional e, consequentemente, sua função. Temperaturas muito baixas, por outro lado, diminuem a energia cinética das moléculas, reduzindo as colisões entre enzima e substrato e, portanto, a velocidade da reação.
No gráfico fornecido, que não pode ser exibido aqui, a temperatura ótima é aquela em que a enzima alcança sua atividade máxima. Baseando-se nas opções fornecidas e sabendo que a atividade enzimática aumenta com a temperatura até um ponto de pico antes de diminuir rapidamente devido à desnaturação, podemos concluir que a temperatura ideal para a ação dessa enzima é de 30ºC, onde presumivelmente sua atividade seria mais alta.
207) No que se refere à atividade enzimática, assinale a opção correta.
- A) Proteínas reguladoras são incapazes de causar efeitos de modulação da atividade enzimática.
- B) A fixação de um radical fosforila a resíduos específicos de aminoácidos pode alterar a atividade de algumas enzimas.
- C) Os inibidores não competitivos são capazes de se ligar reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima.
- D) A atividade enzimática não sofre influência da regulação neuroendócrina.
- E) As reações bioquímicas são comumente reguladas pela ligação de agentes químicos aos sítios alostéricos, sem, no entanto, causarem efeitos moduladores sobre a atividade enzimática.
A alternativa correta é letra B) A fixação de um radical fosforila a resíduos específicos de aminoácidos pode alterar a atividade de algumas enzimas.
Essa questão exige conhecimentos sobre enzimas.
COMANDO:
No que se refere à atividade enzimática, assinale a opção correta.
ALTERNATIVAS:
a) Proteínas reguladoras são incapazes de causar efeitos de modulação da atividade enzimática.
INCORRETA. As proteínas reguladoras podem interagir com enzimas de várias maneiras para influenciar sua atividade, como, por exemplo, ligando-se diretamente a elas e alterando sua conformação tridimensional e atividade, dentre outras maneiras.
b) A fixação de um radical fosforila a resíduos específicos de aminoácidos pode alterar a atividade de algumas enzimas.
CORRETA. De fato, a fosforilação e a desfosforilação de proteínas é um mecanismo celular comum para regulação da atividade proteica, incluindo a atividade enzimática.
c) Os inibidores não competitivos são capazes de se ligar reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima.
INCORRETA. Os inibidores não competitivos não competem diretamente com o substrato para se ligar no sítio ativo da enzima. Em vez disso, eles impedem as reações enzimáticas mediante ligação a uma outra parte da enzima. Essa interação provoca mudança no formato da molécula de enzima, de modo que o sítio ativo perca eficiência como catalisador da conversão de substrato em produto.
Na verdade, a alternativa refere-se aos inibidores competitivos, que se parecem com a molécula de substrato e competem pelo sítio ativo. Assim, são estes inibidores que formam um complexo enzima-inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato.
Cabe ressaltar ainda que os inibidores competitivos e não competitivos causam inibição reversível e, portanto, inativam apenas temporariamente ou parcialmente a atividade enzimática. A alternativa leva a crer que a inativação seria permanente, isto é, irreversível.
d) A atividade enzimática não sofre influência da regulação neuroendócrina.
INCORRETA. A regulação neuroendócrina ocorre por meio da integração dos sistemas nervoso e endócrino. Assim, há secreção de hormônios na corrente sanguínea em resposta a determinados estímulos sensoriais. Esses hormônios, por sua vez, atingem seus alvos e podem regular a atividade enzimática.
Por exemplo, a insulina pode ser liberada em resposta a estímulo de uma via neuroendócrina e esse hormônio, no fígado, modula a atividade enzimática do metabolismo da glicose.
e) As reações bioquímicas são comumente reguladas pela ligação de agentes químicos aos sítios alostéricos, sem, no entanto, causarem efeitos moduladores sobre a atividade enzimática.
INCORRETA. A ligação de agentes químicos com efeitos reguladores aos sítios alostéricos de enzimas normalmente causa efeitos moduladores sobre sua atividade.
Por exemplo, a capacidade de ligação ao oxigênio da hemoglobina muda com modulação alostérica por dióxido de carbono, H+ e vários outros fatores.
FONTES:
ALBERTS, Bruce et al. Biologia Molecular da Célula. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2017.
ALBERTS, Bruce et al. Fundamentos da Biologia Celular. 4. ed. Porto Alegre: Artmed, 2017.
NELSON, David L.; COX, Michael M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 7. ed. Artmed, 2018.
LODISH, Harvey et al. Biologia Celular e Molecular. 7. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014.
REECE, Jane B. et al. Biologia de Campbell. 10. ed. Porto Alegre: Artmed, 2015.
SILVERTHORN, Dee Unglaub. Fisiologia humana: Uma Abordagem Integrada. 7. ed. Porto Alegre: Artmed, 2017.
208)
- A) Glicose-1-fosfato formada pode ser usada para a síntese de ATP no músculo ou ser convertida em glicose livre no fígado.
- B) Glicose-1-fosfato formada pode ser utilizada para a síntese de ATP no músculo, mas não pode ser convertida em glicose livre no músculo.
- C) Glicogênio-fosforilase ocorre em duas formas: a fosforilase a, que é menos ativa, e a fosforilase b, que é mais ativa.
- D) Regulação da glicogênio-fosforilase por fosforilação demonstra o efeito da adição de um grupo fosforil apenas na atividade catalítica.
- E) Glicose-1-fosfato formada não pode ser utilizada para a síntese de ATP no músculo, mas pode ser convertida em glicose livre no fígado.
A alternativa correta é letra A) Glicose-1-fosfato formada pode ser usada para a síntese de ATP no músculo ou ser convertida em glicose livre no fígado.
Gabarito: Letra A.
a) Glicose-1-fosfato formada pode ser usada para a síntese de ATP no músculo ou ser convertida em glicose livre no fígado.
O glicogênio é formado pela união de diversas moléculas de glicose, esse polissacarídeo é a principal molécula de reserva energética nos animais, sendo encontrado em todas as células, porém, em maior concentração nas células musculares e hepáticas. A degradação do glicogênio, também chamada glicogenólise, consiste na quebra dessa molécula que irá acarretar na liberação de glicose.
A enzima glicogênio-fosforilase atua no início da glicogenólise, é responsável por promover quebra de uma ligação a-1,4 da molécula de glicogênio, liberando uma molécula de glicose-1-fosfato que será transformada em glicose-6-fosfato em uma reação catalisada pela enzima fosfoglicomutase. No fígado, a enzima glicose-6-fosfatase transforma a glicose-6-fosfato em glicose livre, que irá manter a concentração de glicose no sangue. Já nas células musculares, a glicose-6-fosfato entra na via glicolítica (sintetiza ATP).
Fonte da imagem: https://numeb.furg.br/images/stories/diabetes/glicogenio/fig5leg.jpg. Acesso em 17/01/22.
Análise das demais alternativas:
b) Glicose-1-fosfato formada pode ser utilizada para a síntese de ATP no músculo, mas não pode ser convertida em glicose livre no músculo.
INCORRETA.
A glicose-1-fosfato pode ser convertida em glicose livre no músculo, entretanto, vale destacar que nesse tecido a glicose livre é rapidamente transformada em glicose-6-fosfato pela enzima hexocinase, em seguida essa molécula entra para a via de glicólise.
c) Glicogênio-fosforilase ocorre em duas formas: a fosforilase a, que é menos ativa, e a fosforilase b, que é mais ativa.
INCORRETA.
Fosforilase-a (estado fosforilado) é a forma mais ativa, enquanto a fosforilase-b (forma não fosforilada) é a forma menos ativa.
d) Regulação da glicogênio-fosforilase por fosforilação demonstra o efeito da adição de um grupo fosforil apenas na atividade catalítica.
INCORRETA.
A fosforilação corresponde a adição de um grupo fosfato.
e) Glicose-1-fosfato formada não pode ser utilizada para a síntese de ATP no músculo, mas pode ser convertida em glicose livre no fígado.
INCORRETA.
Como explicado nas alternativas anteriores essa molécula pode ser usada para síntese de ATP no músculo.
209) A atividade enzimática da fosfatase alcalina foi medida utilizando como sustrato o paranitrofenol fosfato (PNPP), e o produto formado foi o paranitrofenol. Considere as informações da tabela a seguir:
- A) Vmax = 1,48; Km = 1,5
- B) Vmax = 0,5; Km = 0,6
- C) Vmax = 1,5; Km = 4,0
- D) Vmax = 7,5; Km = 1,48
- E) Vmax = 3,8; Km = 1,15
ESTA QUESTÃO FOI ANULADA, NÃO POSSUI ALTERNATIVA CORRETA.
A questão foi anulada porque os dados fornecidos na tabela não são suficientes para calcular a Vmax e a Km da enzima. Normalmente, esses valores são determinados usando uma série de concentrações de substrato e medindo a velocidade inicial (Vo) da reação enzimática. Esses dados são então plotados em um gráfico de Michaelis-Menten, ou utilizados em uma equação de Lineweaver-Burk para calcular a Vmax e a Km.
Como a tabela com os dados necessários não foi fornecida, não é possível realizar os cálculos e, portanto, nenhuma das alternativas pode ser considerada correta.
210) Na ilustração a seguir, a curva A mostra a atividade enzimática em diferentes concentrações de substrato da enzima protease X.
- A) Curva B: inibidor acompetitivo; Curva C: inibidor simples.
- B) Curva B: inibidor competitivo; Curva C: inibidor acompetitivo.
- C) Curva B: inibidor simples; Curva C: inibidor acompetitivo.
- D) Curva B: inibidor competitivo; Curva C: inibidor semicompetitivo.
- E) Curva B: inibidor competitivo; Curva C: inibidor não competitivo.
A alternativa correta é letra B) Curva B: inibidor competitivo; Curva C: inibidor acompetitivo.
Explicação:
Em uma reação enzimática, a enzima se liga ao substrato para formar um complexo enzima-substrato, que posteriormente leva à formação do produto. A curva A representa a atividade enzimática normal sem a presença de inibidores.
Um inibidor competitivo se liga ao sítio ativo da enzima, competindo diretamente com o substrato. Isso resulta em uma diminuição da atividade enzimática, que pode ser superada com o aumento da concentração de substrato, como mostrado na Curva B.
Por outro lado, um inibidor acompetitivo se liga à enzima em um local diferente do sítio ativo e somente após a enzima se ligar ao substrato. Isso altera a estrutura da enzima de tal maneira que a atividade enzimática é reduzida independentemente da concentração de substrato, como é o caso da Curva C.