Questões Sobre Biomoléculas e Bioquímica - Biologia - concurso
351) Uma proteína isolada de membranas de células de protozoário parasito apresentou baixa solubilidade em meio aquoso e elevada solubilidade em éter. Em relação à polaridade, os tipos de resíduos aminoácidos com cadeias laterais que deverão ser encontrados na periferia da molécula dessa proteína são classificados como:
- A) apolares
- B) hiperpolares
- C) polares com carga positiva
- D) polares com carga negativa
Resposta: A alternativa correta é letra A) apolares.
Explicação: Proteínas que apresentam baixa solubilidade em meio aquoso e elevada solubilidade em solventes orgânicos, como o éter, possuem uma predominância de resíduos de aminoácidos apolares em sua estrutura. Isso ocorre porque as cadeias laterais apolares são hidrofóbicas e não interagem bem com a água, mas se solubilizam em ambientes não polares como o éter. Portanto, na periferia da molécula dessa proteína, espera-se encontrar resíduos aminoácidos com cadeias laterais apolares, que são capazes de interagir com a membrana lipídica do protozoário, que também é apolar.
352) As proteínas observadas na natureza evoluíram pela pressão seletiva para efetuar funções específicas, e suas propriedades funcionais dependem da sua estrutura tridimensional. Sobre essas biomoléculas, é correto afirmar que
- A) a estrutura tridimensional das proteínas surge porque sequências de aminoácidos em cadeias polipeptídicas se enovelam a partir de uma cadeia enovelada em domínios compactos com estruturas tridimensionais específicas.
- B) as cadeias polipeptídicas das proteínas são normalmente compostas por 20 aminoácidos diferentes que são ligados não covalentemente durante o processo de síntese pela formação de uma ligação peptídica.
- C) as interações que governam o enovelamento e a estabilidade das proteínas são: interações não covalentes, forças eletrostáticas, interações de Van de Waals, pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas.
- D) os 20 aminoácidos que compõem proteínas possuem em comum somente o Carbono alfa e o grupamento amino (NH2).
A alternativa correta é letra C) as interações que governam o enovelamento e a estabilidade das proteínas são: interações não covalentes, forças eletrostáticas, interações de Van de Waals, pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas.
Essa questão exige conhecimentos em Bioquímica.
ENUNCIADO/COMANDO:
As proteínas observadas na natureza evoluíram pela pressão seletiva para efetuar funções específicas, e suas propriedades funcionais dependem da sua estrutura tridimensional. Sobre essas biomoléculas, é correto afirmar que
ALTERNATIVAS:
- A a estrutura tridimensional das proteínas surge porque sequências de aminoácidos em cadeias polipeptídicas se enovelam a partir de uma cadeia enovelada em domínios compactos com estruturas tridimensionais específicas.
INCORRETA. A incorreção da alternativa está na construção de sua redação, que fez confusão. Na verdade, a estrutura tridimensional das proteínas surge a partir de interações covalentes e não covalentes entre a cadeia polipeptídica, tais como pontes dissulfeto, interações hidrofóbicas, forças de van der Waals, interações iônicas e pontes de hidrogênio. Por fim, a redação mistura os conceitos de estrutura terciária e quaternária, pois domínios são estruturas terciárias funcionais dentro da estrutura quaternária. (Ressalta-se que, embora um domínio possa adotar uma estrutura tridimensional, nem todas as regiões de uma proteína que apresentam uma estrutura tridimensional são necessariamente um domínio).
- B as cadeias polipeptídicas das proteínas são normalmente compostas por 20 aminoácidos diferentes que são ligados não covalentemente durante o processo de síntese pela formação de uma ligação peptídica.
INCORRETA. Primeiramente, nem todas as proteínas contêm os 20 aminoácidos. Além disso, durante a síntese da proteína, os aminoácidos são ligados covalentemente por meio de ligações peptídicas.
- C as interações que governam o enovelamento e a estabilidade das proteínas são: interações não covalentes, forças eletrostáticas, interações de Van de Waals, pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas.
CORRETA. Não há incorreções na alternativa.
- D os 20 aminoácidos que compõem proteínas possuem em comum somente o Carbono alfa e o grupamento amino (NH2).
INCORRETA. Além do carbono alfa e do grupo amino (NH2), esses aminoácidos têm em comum o grupo carboxila (COOH) em suas estruturas.
FONTES:
NELSON, David L.; COX, Michael M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 7 ed. Artmed, 2018.
REECE, Jane B. et al. Biologia de Campbell. 10 ed. Porto Alegre: Artmed, 2015.
SADAVA, David et al. Vida: a ciência da biologia. Vol. I: Célula e Hereditariedade. 8 ed. Porto Alegre: Artmed, 2009.
353) Na composição de todos os seres vivos encontram-se as proteínas. As proteínas originam-se dos seres vivos e sua presença em qualquer tipo de matéria indica que essa é ou já foi um ser vivo, ou uma substância produzida por um ser vivo. Com relação às proteínas analise as afirmações abaixo.
- A) II, III, IV, V
- B) II, III, IV
- C) I, II, III, IV
- D) I, II, III, V
- E) II, III, V
Resposta: A alternativa correta é letra C) I, II, III, IV.
Explicação:
- I. A acumulação de proteínas mal enoveladas pode causar doenças amiloides, como a doença de Alzheimer. Isso ocorre devido à formação de agregados proteicos insolúveis que podem interferir com as funções celulares normais.
- II. Existem 20 aminoácidos principais que compõem as proteínas. Esses aminoácidos são os blocos construtores das proteínas e cada um possui um grupo carboxila e um grupo amina ligados a um carbono central.
- III. A hemoglobina é uma proteína de transporte de oxigênio e monóxido de carbono. Ela é essencial para o transporte de oxigênio dos pulmões para os tecidos e o retorno de dióxido de carbono para ser exalado.
- IV. Os anticorpos são proteínas presentes no sangue e são cruciais para o sistema imunológico. As imunoglobulinas são uma classe de anticorpos que desempenham um papel fundamental na identificação e neutralização de patógenos como vírus e bactérias.
- V. As purinas e as pirimidinas são bases nitrogenadas que compõem os ácidos nucleicos, como o DNA e o RNA, e não formam glicoproteínas. As glicoproteínas são proteínas que têm cadeias de carboidratos (glicanos) covalentemente ligadas, desempenhando diversas funções biológicas.
354) As proteínas, apesar de serem muito variadas e desempenharem as mais diversas funções celulares, são sintetizadas a partir de apenas 20 aminoácidos diferentes.
- A) A maioria dos aminoácidos apolares tem uma localização externa na molécula de proteína.
- B) Os aminoácidos são compostos que apresentam, na sua molécula, um grupo amino e um grupo carboxila, com exceção da prolina, que contém um grupo imino no lugar do grupo amino. Em pH fisiológico, esses grupos estão na forma ionizada.
- C) Os aminoácidos encontrados nas proteínas são isômeros ópticos do tipo D (D-aminoácidos).
- D) Quando o pH é maior que o ponto isoelétrico (pI), os aminoácidos comportam-se como moléculas neutras.
Resposta: A alternativa correta é a letra B.
Explicação: Os aminoácidos são os monômeros que compõem as proteínas. Cada aminoácido possui um grupo amino (—NH2) e um grupo carboxila (—COOH) ligados a um carbono central (carbono alfa). A prolina é uma exceção, pois possui um grupo imino (—NH(ligado ao anel)) em vez de um grupo amino. Em pH fisiológico, que é aproximadamente 7,4, esses grupos estão na forma ionizada, ou seja, o grupo amino está na forma de amônio (—NH3+) e o grupo carboxila na forma de carboxilato (—COO−), contribuindo para a solubilidade e a reatividade dos aminoácidos em ambientes biológicos.
355) A estrutura espacial de uma proteína é diretamente influenciada pelos aminoácidos que a compõem.
- A) A estrutura primária é a sequência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica.
- B) A estrutura terciária descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica por interação das regiões proteicas.
- C) A estrutura secundária das proteínas descreve as estruturas regulares tridimensionais formadas por segmentos da cadeia polipeptídica, podendo assumir dezenas de organizações estáveis e frequentemente encontradas nessas biomoléculas.
- D) A estrutura quaternária descreve a associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades) para compor uma proteína funcional.
Resposta: A alternativa INCORRETA é a letra C).
Explicação: A estrutura secundária das proteínas é caracterizada por padrões regulares de dobramento da cadeia polipeptídica, como as hélices α e as folhas β. Essas estruturas são estabilizadas por pontes de hidrogênio entre os átomos da cadeia principal. A alternativa C é incorreta porque sugere que a estrutura secundária pode assumir "dezenas de organizações estáveis", o que não é verdade. As estruturas secundárias são limitadas a alguns tipos de dobramentos bem definidos e não a dezenas de formas.
356) As proteínas, além de constituírem o componente celular mais abundante, são as moléculas mais diversificadas quanto à forma e função.
- A) Os aminoácidos podem formar polímeros pela ligação do grupo carboxila de um aminoácido com o grupo amino de outro. Essa ligação entre o carbono e o nitrogênio, chamada ligação peptídica, é obtida por exclusão de uma molécula de água.
- B) Apesar de a ligação peptídica ser representada por um único traço de ligação, ela tem características intermediárias entre uma ligação simples e uma dupla ligação, o que possibilita a rotação em torno dessa ligação e garante a aquisição da ampla diversidade de formas das proteínas.
- C) Polímeros contendo até 30 aminoácidos são conjuntamente chamados de oligopeptídeos.
- D) Nos seres vivos, a união dos aminoácidos por ligação peptídica não é feita por reação direta entre eles, mas através de um complexo aparato de síntese proteica.
A alternativa INCORRETA é a letra B). A descrição da ligação peptídica está incorreta. Na realidade, a ligação peptídica, que une os aminoácidos para formar proteínas, possui características de uma ligação dupla, o que impede a rotação em torno dela. Isso confere uma certa rigidez à estrutura da proteína, o que é essencial para a estabilidade da conformação tridimensional das proteínas.
As outras alternativas estão corretas:
- A ligação peptídica é formada pela reação de condensação entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro, com a liberação de uma molécula de água (Alternativa A).
- Polímeros de aminoácidos com até 30 unidades são chamados oligopeptídeos (Alternativa C).
- A síntese de proteínas nos seres vivos não ocorre por reação direta entre aminoácidos livres, mas sim através de um complexo mecanismo de síntese que envolve RNA mensageiro, ribossomos e tRNA (Alternativa D).
357) O metabolismo de proteínas e ácidos nucleicos gera produtos nitrogenados excretados de diferentes maneiras pelos animais. A forma de excreção se relaciona mais aos hábitos e habitats dos animais que ao grupo taxonômico a que pertencem.
- A) Os seres humanos excretam a amônia, pouco solúvel em água, o que é vantajoso para conservação do recurso no ambiente terrestre.
- B) A amônia é muito solúvel na água e difunde-se rapidamente, sendo uma forma comum de excreta nitrogenada em animais aquáticos como peixes ósseos.
- C) Para os animais ovíparos, como muitos répteis, a excreção de ureia é uma vantagem durante o desenvolvimento embrionário pela baixa toxicidade.
- D) A excreção de amônia pelas aves confere vantagem no voo, pois minimiza a quantidade de água carregada durante a locomoção.
- E) A transformação dos grupos −NH2 em ácido úrico, a mais complexa das excretas nitrogenadas, envolve grande gasto energético, sendo mais compatível com animais endotérmicos.
358) Algumas proteínas contêm grupos químicos além de aminoácidos, os quais ficam permanentemente associados a elas.
- A) heteroproteínas; são exemplos comuns a queratina e a caseína do leite.
- B) associadas; são exemplos comuns a hemoglobina e a albumina.
- C) conjugadas; são exemplos comuns a hemeproteína e a queratina.
- D) associadas; são exemplos comuns a queratina e a albumina.
- E) conjugadas; são exemplos comuns a caseína do leite e a hemoglobina.
A alternativa correta é letra E) conjugadas; são exemplos comuns a caseína do leite e a hemoglobina.
Gabarito: Letra E.
e) conjugadas; são exemplos comuns a caseína do leite e a hemoglobina.
São denominadas proteínas conjugadas aquelas que após uma hidrólise liberam além de aminoácidos outros compostos, esses são denominados grupos prostéticos e podem ser lipídeos, açúcares, metais, entre outros. São exemplos de proteínas conjugadas: a caseína, uma fosfoproteína encontrada no leite produzido pelos mamíferos que apresenta o grupo fosfato em sua estrutura; e a hemoglobina, uma metaloproteína encontrada nos eritrócitos ou glóbulos vermelhos, células do sangue com função de transportar oxigênio, essa apresenta íons ferro ligados à sua estrutura.
Análise das demais alternativas:
a) heteroproteínas; são exemplos comuns a queratina e a caseína do leite.
INCORRETO.
Heteroproteína é o outro nome que se dá às proteínas conjugadas e a caseína é um exemplo, porém, a queratina não é uma proteína conjugada, pois em sua estrutura contém apenas aminoácidos.
b) associadas; são exemplos comuns a hemoglobina e a albumina.
INCORRETO.
As proteínas que apresentam outros grupos diferentes dos aminoácidos ligados à sua estrutura são denominadas proteínas conjugadas ou heteroproteínas e não proteínas associadas. A hemoglobina apresenta ferro como componente de sua estrutura, portanto, é considerada um exemplo de heteroproteína. Já a albumina é uma proteína formada exclusivamente por aminoácidos, portanto, não é um exemplo de heteroproteína.
c) conjugadas; são exemplos comuns a hemeproteína e a queratina.
INCORRETO.
São exemplos de proteínas conjugadas as hemeproteínas, que apresentam o grupo prostético heme em sua estrutura, porém a queratina não é uma proteína conjugada.
d) associadas; são exemplos comuns a queratina e a albumina.
INCORRETO.
As proteínas que apresentam, além de aminoácidos, grupos prostéticos são as proteínas conjugadas ou heteroproteínas. A queratina e albumina não são exemplos de proteínas conjugadas, pois ambas são compostas apenas por aminoácidos.
359) O conhecimento da forma tridimensional das moléculas proteicas em estado nativo é muito importante, pois é assim que, dentro da célula, as moléculas mostram atividade e interagem umas com as outras. Essa estrutura se mantém devido às forças de estabilização. Das alternativas a seguir, qual NÃO é considerada uma força de estabilização da estrutura de uma proteína?
- A) Ligação peptídica.
- B) Interação hidrofílica.
- C) Pontes de hidrogênio.
- D) Ligações dissulfeto ou S-S.
As ligações peptídicas, pontes de hidrogênio e ligações dissulfeto são todas forças de estabilização importantes para a estrutura tridimensional das proteínas. A ligação peptídica é o tipo de ligação covalente que une os aminoácidos entre si em uma cadeia polipeptídica. As pontes de hidrogênio ocorrem quando um átomo de hidrogênio, já covalentemente ligado a um átomo eletronegativo, como o oxigênio ou nitrogênio, estabelece uma ligação com outro átomo eletronegativo. As ligações dissulfeto formam-se entre os grupos tiol de dois resíduos de cisteína e ajudam a estabilizar a estrutura terciária e quaternária das proteínas.
Por outro lado, a interação hidrofílica não é uma força de estabilização da estrutura proteica. Na verdade, as interações hidrofílicas ocorrem entre as moléculas de água e as cadeias laterais polares dos aminoácidos, o que pode promover a solubilidade das proteínas em ambientes aquosos, mas não contribui diretamente para a estabilização da estrutura específica de uma proteína.
360) As proteínas podem ser classificadas quanto à sua “conformação”, podendo ser do tipo globular que em geral apresentam grupos hidrofóbicos abrigados no interior da molécula. De acordo com o contexto e com esse tipo de proteína, analise.
- A) I, II, III e IV.
- B) IV, apenas.
- C) I e II, apenas.
- D) III e IV, apenas.
A alternativa correta é letra C) I e II, apenas.
As proteínas globulares, como a hemoglobina e as enzimas, são caracterizadas por terem uma forma mais ou menos esférica e por apresentarem seus grupos hidrofóbicos no interior da molécula, o que as torna solúveis em água. A hemoglobina é uma proteína transportadora de oxigênio nos glóbulos vermelhos, e as enzimas são catalisadores biológicos que aceleram reações químicas no corpo.
Por outro lado, a queratina e o colágeno são exemplos de proteínas fibrosas. A queratina é o componente principal do cabelo, pele e unhas, e é insolúvel em água devido à sua estrutura altamente alinhada e rica em ligações cruzadas. O colágeno, encontrado em tecidos conjuntivos como tendões e pele, também possui uma estrutura longa e fibrosa que não se enquadra na categoria de proteínas globulares.