Questões Sobre Biomoléculas e Bioquímica - Biologia - concurso
401) Os aminoácidos são os monômeros de biomoléculas importantes para a bioquímica celular, as proteínas. Apesar da ampla diferença de aminoácidos existente na natureza, apenas 20 deles são usualmente encontrados como constituintes de proteínas em mamíferos. Observe a figura e marque a alternativa que corresponde à classificação dos respectivos aminoácidos quanto as cadeias laterais:
- A) apolar, desprovida da carga, básica e apolar.
- B) polar, polar, ácida e básica.
- C) polar, apolar, ácida e sem carga.
- D) todos são apolares.
- E) ácida, polar, básica e apolar.
A alternativa correta é letra A) apolar, desprovida da carga, básica e apolar.
- O aminoácido F refere-se a uma Fenilalanina e possui cadeia lateral apolar.
- O aminoácido S refere-se a uma Serina e possui cadeia lateral polar desprovida de carga.
- O aminoácido H refere-se a uma Histidina possui cadeia lateral básica.
- O aminoácido P refere-se a uma Prolina e possui cadeia lateral apolar
Portanto, gabarito será a) apolar, desprovida da carga, básica e apolar.
A figura abaixo apresenta características das demais cadeias laterais dos outros aminoácidos:
Fonte: FERRIER et al. (2018).
Referência:
FERRIER, D. R. et al. Bioquímica Ilustrada. 7 ed. Porto Alegre: ARTMED. 2018.
402) A eletroforese de proteínas séricas é um método que permite separar proteínas do plasma humano em frações. O exame consiste em aplicar a amostra do soro em um meio sólido e submetê-la a um potencial elétrico. Esse exame tem diversas aplicações no campo da saúde. Um paciente com suspeita de mieloma múltiplo realizou esse exame, que evidenciou o resultado seguinte.
- A) Certo
- B) Errado
A alternativa correta é letra B) Errado
Esse item está errado, pois a estabilização da estrutura secundária das proteínas é atribuída às ligações de hidrogênio entre as cadeias do esqueleto principal e não das cadeias laterais.
A estruturação secundária das proteínas ocorre entre o grupo carbonilo (C=O) de um resíduo de aminoácido e o grupo amina (N-H) de outro resíduo, formando as alfa hélices e as folhas beta. As cadeias laterais dos aminoácidos até podem contribuir para a estabilização da estrutura secundária mas as ligações de hidrogênio do esqueleto principal são as mais significativas para a formação da estrutura secundária, por meio das alfa alfa hélice e folhas beta.
Portanto, o item está errado.
Referência: NELSON, David L.; COX, Michael M.. Princípios de bioquímica de Lehninger. 7 Porto Alegre: Artmed, 2019
403) As proteínas são macromoléculas relacionadas a todas as atividades celulares.
- A) chaperonina – conduzir o enrolamento em dupla hélice (estrutura terciária) das moléculas de DNA.
- B) RNA-polimerase - catalisar a ligação entre um RNA-t e o aminoácido correspondente, durante a tradução.
- C) quitina – estrutural, pois compõem as membranas plasmáticas das células de fungos e insetos.
- D) rubisco – catalisar a fixação de carbono que ocorre no Ciclo de Calvin.
- E) imunoglobulina G (IgG) – realizar a ligação específica entre antígeno e anticorpo.
A alternativa correta é letra D) rubisco – catalisar a fixação de carbono que ocorre no Ciclo de Calvin.
A rubisco é uma enzima essencial no processo de fixação de carbono durante a fotossíntese, atuando no Ciclo de Calvin. Ela catalisa a reação de carboxilação da ribulose-1,5-bisfosfato, o que resulta na produção de duas moléculas de 3-fosfoglicerato, iniciando o ciclo que eventualmente leva à síntese de glicose. Por estar presente em todas as plantas verdes e muitos microrganismos que realizam a fotossíntese, a rubisco é considerada a proteína mais abundante na Terra.
404) A célula eucariótica é composta de muitas estruturas, compartimentos e organelas, cada uma com funções específicas que exigem conjuntos distintos de proteínas e enzimas. Essas proteínas (com exceção daquelas produzidas nas mitocôndrias e plastídios) são sintetizadas nos ribossomos, no citoplasma. Como elas são direcionadas para seus destinos celulares finais? Talvez o sistema de direcionamento de proteínas mais bem caracterizado seja o que começa no retículo endoplasmático. A maioria das proteínas lisossomais, de membrana ou secretadas tem uma sequência sinal amino-terminal. Sobre as sequências-sinal e as proteínas com sequência-sinal, pode-se afirmar que:
- A) todas as sequências-sinal têm entre 10 e 15 aminoácidos hidrofóbicos.
- B) todas as sequências-sinal possuem 1 ou mais resíduos carregados positivamente depois da sequência hidrofóbica.
- C) todas as sequências-sinal possuem uma pequena sequência no terminal carboxil que é relativamente polar, tendo resíduos com cadeias laterais curtas, principalmente prolina, na posição mais próxima do sítio de clivagem.
- D) uma única protease é responsável por clivar as diferentes sequências-sinal de qualquer proteína.
- E) as proteínas com essas sequências sinal são sintetizadas nos ribossomos ligados a mitocôndrias.
ESTA QUESTÃO FOI ANULADA, NÃO POSSUI ALTERNATIVA CORRETA
A questão está anulada por falta de uma alternativa que esteja correta, todas as alternativas apresentam ao menos uma incorreção.
a) todas as sequências-sinal têm entre 10 e 15 aminoácidos hidrofóbicos.
INCORRETA: Sequências-sinal podem variar em comprimento e composição. O principal papel das sequências-sinal é direcionar a proteína para uma localização específica dentro da célula. Muitas sequências-sinal contêm aminoácidos hidrofóbicos que facilitam a ancoragem da proteína em membranas celulares. Portanto, não há um tamanho fixo ou composição específica universal para todas as sequências-sinal. Por exemplo, a proteína precursora da insulina, que é processada no pâncreas, tem uma sequência-sinal com cerca de 24 aminoácidos, dos quais alguns são hidrofóbicos.
b) todas as sequências-sinal possuem 1 ou mais resíduos carregados positivamente depois da sequência hidrofóbica.
INCORRETA: Algumas sequências-sinal podem incluir resíduos carregados positivamente após a sequência hidrofóbica, o que pode ajudar na interação com o sistema de transporte celular. No entanto, nem todas as sequências-sinal apresentam essa característica. A composição específica das sequências-sinal pode variar a depender do endereçamento final desta proteína.
c) todas as sequências-sinal possuem uma pequena sequência no terminal carboxil que é relativamente polar, tendo resíduos com cadeias laterais curtas, principalmente prolina, na posição mais próxima do sítio de clivagem.
INCORRETA: A composição das sequências-sinal pode variar de acordo com a proteína e sua função. Algumas sequências-sinal podem conter regiões mais polares, mas isso não se aplica a todas. A presença de resíduos como prolina pode variar. Como ocorre, por exemplo, na sequência-sinal da proteína alfa-amilase pancreática, que não contém prolina nas proximidades do sítio de clivagem.
d) uma única protease é responsável por clivar as diferentes sequências-sinal de qualquer proteína.
INCORRETA: Diferentes proteínas podem ser processadas por diferentes proteases. A escolha da protease depende da proteína específica e do destino que a proteína terá na célula. A proteína insulina requer a ação da enzima protease tripsina para o processamento da sua sequência-sinal, enquanto outras proteínas podem ser processadas por diferentes proteases.
e) as proteínas com essas sequências sinal são sintetizadas nos ribossomos ligados a mitocôndrias.
INCORRETA: As proteínas com sequências-sinal são sintetizadas nos ribossomos livres no citoplasma da célula. Em seguida, essas proteínas são direcionadas para o sistema endomembranar (retículo endoplasmático, complexo de Golgi, lisossomos, etc.) com base em suas sequências-sinal específicas.
405) Os aminoácidos essenciais fazem parte de um grupo de moléculas orgânicas que o corpo não é capaz de produzir naturalmente. Eles são obtidos por meio dos alimentos ou da suplementação e são fundamentais para a formação das proteínas.
- A) Triptofano, treonina e cisteína.
- B) Triptofano, valina e fenilalanina.
- C) Fenilalanina, metionina e ácido aspártico.
- D) Lisina, leucina e ácido glutâmico.
A alternativa correta é letra B) Triptofano, valina e fenilalanina.
a) Triptofano, treonina e cisteína.
INCORRETA: O triptofano é um aminoácido essencial necessário para a síntese de proteínas e é precursor de importantes neurotransmissores como a serotonina e a melatonina. A treonina também é um aminoácido essencial que desempenha um papel crucial na síntese de proteínas e na função muscular. Por outro lado, a cisteína é um aminoácido não essencial.
b) Triptofano, valina e fenilalanina.
CORRETA: Esses três aminoácidos, junto com outros seis (histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina), são considerados essenciais para o nosso organismo porque não podem ser sintetizados por ele e precisam ser obtidos através da alimentação.
c) Fenilalanina, metionina e ácido aspártico.
INCORRETA: A fenilalanina é um aminoácido essencial importante desempenhando papel na síntese de melanina, o pigmento da pele e do cabelo. A metionina é outro aminoácido essencial que desempenha papéis importantes na síntese de proteínas e na função hepática, além de ser precursora de outros compostos. O ácido aspártico, ao contrário dos anteriores, é um aminoácido não essencial que desempenha papéis em várias vias metabólicas, incluindo a produção de energia e a síntese de outros compostos, como os nucleotídeos.
d) Lisina, leucina e ácido glutâmico.
INCORRETA: A lisina e a leucina são aminoácidos essenciais, atuando em vias metabólicas, síntese e hormônios e proteínas. Já o ácido glutâmico é um aminoácido não essencial que atua como neurotransmissor excitatório no sistema nervoso.
Referências: Aminoácidos e Proteínas. Unesp. Disponível em: https://www2.fct.unesp.br/docentes/edfis/ismael/nutricao/Amino%E1cidos%20e%20prote%EDnas%20pgs%209%20a%2013%20e%2017.pdf
BBC New Brasil. Disponível em: https://www.bbc.com/portuguese/geral-48220067#:~:text=Os%20outros%20nove%20%2D%20histidina%2C%20isoleucina,los%20por%20meio%20dos%20alimentos.
406) O metabolismo de proteínas oriundas da alimentação é uma das vias de produção de energia do organismo. Esse processo, no entanto, leva a produção de compostos nitrogenados tóxicos, como a amônia (NH3), que precisam ser convertidos em compostos menos tóxicos para serem eliminados pelo organismo. A ureia é um desses compostos orgânicos e representa a principal excreta nitrogenada dos mamíferos.
- A) 1ª etapa: tem início no citoplasma do hepatócito com a condensação do piruvato com a amônia (NH3), que utiliza ATP para formar o composto carbamoil-fosfato.
- B) 2ª etapa: compreende a síntese de citrulina, que para ocorrer gasta energia proveniente do ATP. A citrulina produzida é resultado da reação de união do grupo carbamoil-fosfato com a ornitina, que ocorre na mitocôndria.
- C) 3ª etapa: formação da argino-succinato, a partir da reação de condensação, que ocorre no citoplasma do hepatócito, em que a citrulina é ligada, por ação enzimática, ao grupamento amino (NH2) do aspartato.
- D) 4ª etapa: produção de arginina e fumarato a partir da quebra da molécula de argino-succinato, catalisada por ação enzimática, que ocorre no citoplasma do hepatócito. Nesta etapa, ocorre, em paralelo, a adição de água (H2O) ao fumarato, formando o malato, que ganha elétrons e é oxidado, formando o oxaloacetato. O oxaloacetato reage com o glutamato, regenerando o aspartato, que pode ser usado novamente na 3ª etapa do ciclo.
A alternativa incorreta é a letra A.
A primeira etapa do ciclo da ureia não começa com a condensação do piruvato com a amônia. Na verdade, ela inicia com a reação entre o dióxido de carbono (CO2) e a amônia (NH3), catalisada pela enzima carbamoil fosfato sintetase I, no interior da mitocôndria do hepatócito, consumindo duas moléculas de ATP para formar o carbamoil fosfato.
407) O “turnover” abrange a renovação ou substituição de uma substância biológica, bem como a troca de material entre diferentes compartimentos celulares. Com relação às proteínas, o “turnover” é um termo geral para descrever tanto a sua síntese como a degradação.
- A) As afirmativas I e II estão corretas.
- B) As afirmativas I e III estão corretas.
- C) Apenas a afirmativa I está correta.
- D) As afirmativas II e III estão corretas.
A alternativa correta é letra D) As afirmativas II e III estão corretas.
A afirmativa II está correta porque o "turnover" de proteínas é crucial para a manutenção da homeostase celular. Ele permite que as células se adaptem às mudanças nas condições ambientais, reciclando aminoácidos e eliminando proteínas malformadas ou desnecessárias, o que é vital para a sobrevivência celular.
A afirmativa III também está correta. O "turnover" de proteínas é realizado por várias enzimas proteolíticas, que incluem os sistemas lisossomal, caspase, calpaína e proteossomo. Essas enzimas são responsáveis pela degradação de proteínas intracelulares, o que é essencial para a regulação do metabolismo de proteínas e aminoácidos, além de contribuir para a homeotermia em mamíferos.
408) O mecanismo de biossíntese proteica consiste na síntese de proteínas que ocorre nos ribossomos e envolve alguns tipos de moléculas de RNA que atuam nas diversas etapas desse processo e incluem ainda vários fatores proteicos para a sua eficiência.
- A) Pós-tradução.
- B) Terminação
- C) Iniciação.
- D) Alongamento.
A alternativa correta é letra D) Alongamento.
A etapa de alongamento na biossíntese proteica é crucial, pois é quando a cadeia polipeptídica é efetivamente construída. Durante o alongamento, os aminoácidos são adicionados um a um à cadeia crescente. Cada aminoácido é transportado para o ribossomo por uma molécula de tRNA correspondente ao códon do mRNA. O ribossomo então catalisa a formação de uma ligação peptídica entre o aminoácido e a cadeia polipeptídica em crescimento.
Este processo continua até que todos os aminoácidos codificados pela sequência de mRNA tenham sido adicionados e a proteína esteja completa. O GTP (guanosina trifosfato) fornece a energia necessária para cada passo do processo, garantindo a adição precisa e eficiente dos aminoácidos à cadeia polipeptídica.
409) O projeto Genoma Humano verificou que temos algo em torno de 20.000 genes que codificam para cerca de 400.000 proteínas. Cada proteína é formada por um conjunto de aminoácidos ligados entre si.
- A) 20
- B) 200
- C) 4.000
- D) 20.000
- E) 400.000
A alternativa correta é letra A) 20
Os aminoácidos são as unidades básicas que formam as proteínas. Existem cerca de 20 aminoácidos diferentes que ocorrem naturalmente e que são utilizados para sintetizar as proteínas em organismos vivos.
Apesar de existir centenas de aminoácidos descritos, os seres humanos, assim como outros mamíferos utilizam apenas 20 aminoácidos que em diferentes combinações resultam em diversas proteínas diferentes.
Portanto, a alternativa CORRETA é a letra a) 20.
410) As proteínas representam a classe de polímeros de grande importância biológica. Existem milhares de proteínas, cada uma delas podendo desempenhar uma função específica. A sequência de aminoácidos que se juntam para formar uma proteína, dá-se o nome de estrutura primária. As moléculas proteicas assumem conformações. Nestes tipos de configurações estruturais, encontramos a presença ligações, as quais mantêm a forma estrutural de um composto proteico, que podem ser encontradas em grandes quantidades entre diferentes aminoácidos. Este fato pode levar à formação de dois tipos de estrutura secundária: α-hélice e β-pregueada. Assinale a alternativa que apresenta quais são os tipos de ligações que unem a estrutura primária e secundária das proteínas, respectivamente.
- A) Pontes de hidrogênio; forças de Van der waals
- B) Pontes iônicas; pontes hidrofóbicas
- C) Ligações hidrofóbicas; pontes de hidrogênio
- D) Ligações peptídicas e pontes de dissulfeto; pontes de hidrogênio
- E) Ligações hidrofóbicas; forças de Van der waals
A alternativa correta é letra D) Ligações peptídicas e pontes de dissulfeto; pontes de hidrogênio
Gabarito: Alternativa D
Justificativa: As proteínas consistem em moléculas grandes, no qual são constituídas de uma cadeia de aminoácidos. Essas estruturas podem se apresentar de diferentes formas, a depender de sua conformação e ligações presentes entre as moléculas. São elas: primária, secundária, terciária e quaternária.
- Estrutura primária: É a estrutura principal da proteína. É formada por uma sequência de aminoácidos, no qual são unidos a partir de ligações peptídicas.
- Estrutura secundária: Unidas através de pontes de hidrogênio, apresenta o primeiro nível de enrolamento. As principais representantes desse tipo de arranjo são as alfa-hélices e as folhas-beta.
- Estrutura terciária: Início da forma tridimensional, a partir da dobra da cadeia polipeptídica sobre si mesmo. A ligação que ocorre nessa estrutura é do tipo pontes dissulfeto.
- Estrutura quaternária: Diferentes cadeias polipeptídicas se a unem, originando uma estrutura única. Representa a forma mais complexa, com funções importantes no organismo.
Uma vez que as proteínas são moléculas de alta sensibilidade, alterações em seu ambiente podem modificar sua conformação. Esse processo é chamado desnaturação, comprometendo também sua função no organismo. Todavia, a estrutura primária da proteína não é alterada, sendo possível de retornar sua conformação original.