A forma mais comum de classificar os 20 aminoácidos “padrão” é de acordo com as polaridades de suas cadeias laterais (os grupos R). Sendo assim, das sequências abaixo, qual representa os aminoácidos com cadeias laterais apolares:

A classificação dos aminoácidos padrão é frequentemente baseada na polaridade de suas cadeias laterais (grupos R). Essa característica influencia diretamente suas propriedades químicas e interações em proteínas. Neste contexto, os aminoácidos apolares possuem cadeias laterais hidrofóbicas, que não formam ligações de hidrogênio com a água.

Analisando as opções fornecidas:

• Opção A) Aspargina (polar), valina (apolar) e lisina (básica/polar) – apenas um aminoácido apolar.
• Opção B) Alanina, leucina e isoleucina – todos apolares, com cadeias laterais hidrocarbonadas.
• Opção C) Histidina (básica/polar), metionina (apolar) e serina (polar) – apenas um aminoácido apolar.
• Opção D) Glicina (apolar), cisteína (polar) e aspartato (ácido/polar) – apenas um aminoácido apolar.

Portanto, a alternativa B é correta por apresentar exclusivamente aminoácidos com cadeias laterais apolares: alanina (R=CH₃), leucina (R=isobutil) e isoleucina (R=sec-butil), todos contendo apenas átomos de carbono e hidrogênio em seus grupos R.